BCAA často nedocenené aminokyseliny a ich význam vo výžive športovca

04.02.2010, 12:42, Admin

Aminokyselín s rozvetveným reťazcom (leucín, izoleucín a valín), alebo BCAA, sú skupinou esenciálnych aminokyselín, ktoré zohrávajú dôležitú úlohu pri syntéze bielkovín a pre produkciu energie. U ľudí asi 15-25% celkového príjmu bielkovín tvoria BCAA, ktoré tvoria 35-40% esenciálnych aminokyselín v telových bielkovinách a 14% z celkových aminokyselín v kostrovom svale . Jedným z najdôležitejších BCAA je Leucín, a odhady na jeho dávkovanie denne sú v rozmedzí 1-12 g. Použitie doplnkového dávkovanie BCAA bolo preskúmané pre rôzne účely, najmä ako prostriedku s cieľom zlepšiť fyzickú výkonnosť.

Mnohými výskumami bolo dokázané, že pri aeróbnom aj anaeróbnom výkone došlo k výraznému zníženiu hladiny plazmatického leucínu. To je spôsobené zvýšeným metabolizmom BCAA vo svalových tkanivách. Suplementácia BCAA v krátkodobom i dlhodobom horizonte zamedzuje záťažou spôsobený pokles BCAA v plazme a zvýšenie koncentrácie BACA vo svaloch. BCAA sú jediné aminokyseliny, ktoré nie sú ľahko degradované v pečeni. Preto zvýšenie dávkovania BCAA spoľahlivo vedie k zvýšeniu ich koncentrácie v krvi a ďalších tkanivách. Keďže BCAA cez rôzne metabolické cesty hrajú dôležitú úlohu v podpore syntézy bielkovín, zvýšenie ich koncentrácie v tkanivách tiež zvýši tvorbu iných aminokyselín. Tento článok bude hodnotiť biochemické mechanizmy dopĺňania BCAA, najmä ak sa vzťahujú na športový výkon.

Leucín & syntéza proteínov sú významné pre silové športy

V kostrovom svalstve leucín stimuluje syntézu bielkovín pomocou niekoľkých nezávislých mechanizmov. Prvý známy mechanizmus bol popisovaný cez vylučovanie inzulínu. Inzulín, ako je dobre známe, zlepšuje syntézu svalových bielkovín. Tento fakt bol dlho považovaný za jediný a dobre podložený.
Avšak, leucín stále stimuluje syntézu proteínov aj v koncentráciách, ktoré ešte nezvyšujú vylučovanie inzulínu. Mechanizmy, ktorými leucín zvyšuje syntézu bielkovín skôr ako cez sekréciu inzulínu, boli popísané v [7-9]. Podľa posledných výskumov leucín stimuluje syntézu bielkovín cestami smerujúcimi cez "cicavčí" rapamycin (mTOR), tiež známy ako FK506 spojovací proteín. Je to vlastne serín / treonín proteín kináza , ktorá reguluje bunkový rast, rozmnožovanie buniek, prežívanie buniek a syntézu proteínov. Boli stanovené u ľudí in vitro aj in vivo [9.10].
Tieto účinky sú sprostredkované priamo cez leucín, skôr ako metabolit ( teda metabolizáciou leucínu) a nie cez zvýšené vylučovanie inzulínu v pankrease. Špecifiká tohto procesu sú dobre podložené [7]. Niekoľko štúdií potvrdilo dôležitosť leucínu v syntéze bielkovín a / alebo pre spomalenie katabolizmu bielkovín. Vo svaloch, leucín sám stimuluje syntézu bielkovín rovnako efektívne, ako všetky komplexné zdroje aminokyselín [10]. Podobne, leucín a/alebo komplexná strava boli rovnako účinné pri posilnení bielkovinovej syntézy [11]. Avšak, nie všetky štúdie priniesli rovnaké výsledky, a to je pravdepodobne spôsobené tým, že ostatné aminokyseliny a podmienky pre syntézu bielkovín je ešte potrebné preskúmať[9].

Ďalšie výskumy skúmali interakciu medzi výkonom, BCAA, a syntézu proteínov. Vzhľadom k tomu, že koncentrácia BCAA počas cvičenia je znížená, predpokladá sa, že suplementácia BCAA pred a počas cvičenia môže mať silný vplyv na zvýšenie rovnováhy telových a najmä svalových bielkovín. U ľudí, štúdie zistili zvýšenú syntézu bielkovín a / alebo znížené odbúravanie bielkovín, ak sú BCAA podávané pred a počas záťaže, aj keď niektoré štúdie nepriniesli rovnako pozitívne výsledky [8, 11, 15-16].

Hoci je zrejmé, že leucín je najdôležitejšie z BCAA pre stimuláciu syntézy proteínov, suplementácia samotného leucínu sa neodporúča. To preto, že to spôsobuje aminokyselinovú nerovnováhu, a aj keď ďalšie dve BCAA ( valín a izoleucín) sú menej dôležité, môže zvýšený príjem leucínu mať negatívne dôsledky. Zvyšovanie dávkovania samotným leucínom vedie k zniženiu koncentrácie valínu a izoleucínu v krvi a svalových tkanivách. Udržiavanie rovnováhy v príjme BCAA je dôležité najmä pri porovnaní s ostatnými aminokyselinami [2]. Vysoké dávky leucínu v dlhodobom horizonte blokujú efektivitu príjmu potravy a celkový proces bielkovinovej syntézy[10]. Preto je dôležité prijímať skôr všetky BCAA (leucín, izoleucín a valín) ako len samotný leucín.

BCAA & vytrvalostné športy

BCAA, môžu mať pre vytrvalostných športovcov aj ďalšie výhody, najmä ak sú prijaté počas alebo pred tréningom. Po prvé, BCAA môžu čiastočne nahradiť straty pečeňového a svalového glikogénu (svalového paliva), teda zvýšiť dodávku energie pre svaly. Rozvetvený reťazec oxo-kyseliny dehydrogenázy (BCOADH) je enzým určujúci rýchlosť katabolizmu BCAA, a je v kľudovom stave neaktívny. Avšak, telesná aktivita zvyšuje aktivitu tohto enzýmu [5], rovnako ako aj samotné zvýšenie sérovej koncentrácie BCAA [17]. Výsledkom katabolizmu BCAA je uvoľňovanie glukoneogenických prekurzorov, ako sú aminokyseliny alanín a glutamín zo svalov [1, 4, 8]. Potom, čo boli uvoľnené zo svalov, sú alanín a glutamín použité ako súčasť v pečeňovej glukoneogenézy ( tvorbe glukózy z nesacharidových zdrojov v pečeni)[1]. BCAA má tiež u vytrvalostných športocov pri suplementáciu (30 minút pred výkonom) vplyv na zníženie hladiny laktátu v krvi pravdepodobne tým, že zvyšuje mieru konverzie puryvátu na alanín (glukoneogenézny prekurzor)[5]. U športovcov bolo zistené, ža suplementácia BCAA so sacharidmi zvyšuje koncentráciu glykogénu vo väčšej miere ako sacharidy samotné [14].

Vplyv BCAA na centrálnu nervovú sústavu.

Únava pri vytrvalostných záťažiach, ako je maratónsky beh, cyklistika, triatlon, Ironman ale aj napríklad 3 hodinový tenisový zápasť môže byť aj z iného dôvodu ako len fyzická únava. Inými slovami ide o únavu v dôsledku zmien v centrálnom nervovom systéme (CNS) a nie len vo svaloch. Osobitný význam so zreteľom na pocity letargie a únavy pri dlhodobom výkone má fakt spojený so zvyšujúcou sa hladinou neurotransmitera serotonínu v mozgu. Serotonín sa metabolizuje v organizme syntézou za prítomnosti iných aminokyselín. Samotný serotonín nie je schopný preniknúť do mozgových buniek, ale potrebuje na to prekurzor (prenášač), ktorým je aminokyselina Tryptophan. Dlhotrvajúci výkon vedie ako sme už uviedli k zníženiu hladiny BCAA, čo vedie zvýšenej hladine tryptophanu v krvi, čo znamená ďalšie zvýšenie koncentrácie tryptophanu v mozgu, a teda aj väčšiu produkciu serotonínu. Pri nadmernom obsahu serotonínu dochádza k tzv. serotonínovému syndrómu, znižuje sa koncentráciu centrálna nervová sústava signalizuje pocit únavy. Celkový výkon sa znižuje. Dôvodom pre uživanie BCAA počas vytrvalostného výkonu je teda aj vyrovnanie pomeru medzi BCAA a obsahom triptophanu v krvi. Tryptophan sa transportuje do mozgu prostredníctvom rovnakých transportných ciest a prekurzorov ako BCAA. Tieto aminokyseliny súťažia s triptophanom o prekurzor, ktorý ich transportuje do mozgu. Dávkovanie BCAA zvýši ich hladinu krvi, čo vedie k väčšej konkurencii o tento transportný systém. To zase znamená, že menej tryptophanu sa dostáva do mozgu, a preto sa metabolizuje aj menej serotonínu a to pomáha potláčať serotonínový syndrom

Sú teda BCAA doplnky výživy potrebné?

Vzhľadom na vyššie uvedené informácie o tom že existujú významné dôkazy o vhodnosti požitia BCAA pre športovcov je jasná nutnosť ich užívania. Avšak, potom sa stáva relevantná aj otázka, či užívanie samotných BCAA doplnkov bude mať akúkoľvek výhodu oproti požitiu komplexných bielkovín a / alebo sacharidov, ktoré sú tak výrazne lacnejšie.

Prvou otázkou je, či užívanie samotných BCAA pre stimuláciu proteínovej syntézy je lepšie ako užívanie komplexných bielkovín. Jedna štúdia ukazuje, že koncentrácia leucínu v plazme poklesla počas piatich týždňov prípravy u silovo rýchlostných športovcov, ktorí užívali iba 1.26 g bielkovín na kg telesnej hmotnosti denne, a že suplementácia leucínom zabraňuje tomuto poklesu [4]. Avšak, táto štúdia len potvrdzuje dobre známu skutočnosť, že silovo rýchlostní športovci potrebujú veľké množstvo bielkoviny v strave. Štúdie ukazujú, že u kulturistov a silovo rýchlostných športovcov, je potrebný vyšší príjem bielkovín pre maximálnu podporu proteínovej syntézy a to v rozsahu 1.4-1.8 g / kg telesnej hmotnosti, a tiež, že väčšina týchto športovcov konzumuje často aj väčšie množstvá bielkovín [31]. Napríklad zaujímavá štúdia porovnala skupiny s denným príjmom bielkovín 0, 86g/kg, 1.40g/kg, a 2.40g/ kg, a zistila, že syntéza proteínov bola zvýšená v skupine 1.40g/kg v porovnaní so skupinou 0,86g/kg, ale v skupine 2.40g/kg už ďalej nevzrástla. Avšak, paradoxne miera oxidácie leucínu bola oveľa vyššia v skupine s vysokým obsahom bielkovín [32]. To znamená, že primeraným príjmom bielkovín sa dosiahne primeraná bielkovinová syntéza a je nepravdepodobné, že suplementácia len samotnými BCAA môže ďalej stimulovať syntézu proteínov, ako ďalšie prebytočné aminokyseliny aj BCAA budú len postupne katabolizované.

Snáď ešte viac poučná je štúdia Tipton a kol., ktorí uviedli štúdie na rôzne druhy a množstvá aminokyselín, ktoré zvyšujú syntézu proteínov u ľudí počas a po cvičení [33]. Porovnávali 40 gramov zmesi komplexných aminokyselín so 40g esenciálnych aminokyselín (obsahujúcich BCAA). Porovnali ich účinnosť pri stimulácii proteosyntézy po výkone. Autori dospeli k záveru, že " maximálna rýchlosť čistej syntézy je dosiahnuteľná počas hyperaminoacidemie t.j do 30 min po výkone", a že 40 gramov zmesi komplexných aminokyselín je postačujúce pre maximálne stimulovanie proteínovej syntézy po športovej záťaži.

Ďalšou diskutovanou témou je, či sú vhodnejšie BCAA doplnky vo forme voľných aminokyselín, alebo ako komplexné bielkoviny. Výrobcovia výživových doplnkov často tvrdia, že voľné aminokyseliny sú absorbované efektívnejšie a rýchlejšie, ale to je v rozpore s vedeckými poznatkami. Všeobecne platí a nezávislé vedecké štúdie ukazujú, že bielkovinové hydrolyzáty sú využité najefektívnejšie, potom nasledujú celé komplexné bielkoviny, a až potom nasledujú voľné formy aminokyselín. Vedecky bolo dokázané, že pre transport aminokyselín v tele existuje transportný systém, ktorý je prispôsobený viac na transport peptidov (hydrolyzátov) a nie pre voľné aminokyseliny, a že peptidy sú absorbované oveľa rýchlejšie [34]. Peptidy, ktoré nie sú absorbované pomocou transportného systému možno rýchlo enzymaticky štiepiť. Naproti tomu nevyužité voľné formy aminokyselín sa z tela vylučujú vo forme nefrotoxických látok a zaťažujú organizmus, najmä pečeň.

Na záver:

Neexistuje jednoznačná štúdia, ktorá by nevyvrátiteľne odpovedala na otázku užívania voľných foriem BCAA. V ideálnom prípade je treba vždy brať do úvahy špecifické podmienky jednotlivých prípadov výskumov užívania BCAA. Poznatky z článku zhrňme do faktov

•  L-Leucín má najväčší pozitívny vplyv na syntézu bielkovín. Bolo ale dokázané, že tie isté výsledky je možné dosiahnuť aj pri užívaní komplexných bielkovín, najmä ich hydrolyzátov.
• Užívanie samotného L-Leucínu sa neodporúča.
• Paradoxne najvýznamnejší prínos pre organizmus a výkon nastáva počas záťaže pri katabolizme BCAA, keď sa zo svalov uvoľňujú glukonogenické aminokyseliny glutamín a alanín, ktoré pomáhajú pri tvorbe glukózy v pečeni a tým aj energie pre potreby spotreby vo svaloch aj iných telesných tkanivách. Vplyv zvýšenie hladiny BCAA v krvnom sére ako ochrana pred katabolizmom, respektíve zvýšený katabolizmus BCCA sú najlepšie zdokumentovaným účinkom suplementácie BCAA.

Z uvedeného je zrejmé, že BCAA je vhodné použiť najmä ako prostriedok na vylepšenie energetickej bilancie počas extrémneho výkonu a na ochranu pred katabolizmom vlastných svalov a to v prípadoch, keď užitie komplexných proteínov, alebo sacharidov je nežiadúce, nefektívne, alebo obmedzené.

Takýmito prípadmi sú najmä:

• Dlhotrvajúca aeróbno anaeróbna zaťaž (vytrvalostné športy, triatlon, cyklistika, dlhé behy ale aj dynamické kolektívne športy ako hokej basketbal, hádzaná ), keď potrebujeme zastaviť katabolizmus  vlastných BCAA a zároveň dostať z tela maximum energie aj z iných než sacharidových zdrojov. BCAA podávame pred výkonom a ak je to potrebné aj počas, alebo ku koncu výkonu. Význam podávanie čistých BCAA po takomto výkone nie je zatiaľ spoľahlivo zdokumentovaný. Je potrebné vziať do úvahy, že BCAA prijímame aj v bežnej strave. Dôležité je ale doplnenie glutamínom, ktorý bol spotrebovaný počas výkonu.
• U silových športov pri extrémnej záťaži, ako je napr. objemový tréning treba prijať dávku BCAA cca. 30 min pred tréningom. V priebehu tréningu dochádza v dôsledku vylučovania oxokyseliny dehydrogenázy ku katabolizmu BCAA a zároveň sa vyčerpávajú zásoby svalového glykogénu. Tu potrebujeme BCAA nielen ako ochranu pred katabolizmom vlastných BCAA, ale aj na uvoľnenie energie zo svalových glukonogenických aminokyselín (glutamín, alanín), ktoré ale musíme ihneď po výkone doplniť, najlepšie vo forme komplexných aminokyselín vo forme hydrolyzátov. Určite je ale potrebné aj doplnenie samotného glutamínu vo forme Glutamín-peptidu.
• Obdobie diét a prípravy na kulturistickú súťaž, keď je obmedzený príjem sacharidov a komplexných proteínov. Vtedy je potrebné dodávať BCAA nielen pri tréningu, aj počas dňa medzi jedlami. Takisto je potrebné dopĺňanie glutamínu počas dňa nielen po tréningu.

Dávkovanie BCAA je individuálne a u mnohých sa môže výrazne líšiť. Preto odporúčame individuálne odskúšanie dávkovania. Uvádzame orientačnú tabuľku denných odporúčaných dávok BCAA. Je známe, že mnoho vrcholových športovcov užíva výrazne vyššie dávky a to až dvojnásobok priemernej dávky ako je uvedené v tabuľke. Záleží to od intenzity zaťaženia, ako aj od individuálnych špecifických podmienok.

Priemerná odporúčaná denná dávka BCAA

Telesná váha (kg) BCAA (gramy)
40                                    5,0
50                                    6,5
60                                    7,8
70                                    9,1
80                                  10,4
90                                  11,7
100                                12,0
110                                14,3
120                                15,6

Zdroj: Colghan Institute

 REFERENCIE

1. J Nutr. 2003 Jan;133(1):261S-267S. The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis. Layman DK.

2. J Nutr. 2003 May;133(5):1383-9. The total branched-chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-[1-13C]phenylalanine. Riazi R, Wykes LJ, Ball RO, Pencharz PB.

3. J Gastroenterol Hepatol. 2000 Jul;15(7):706-17. Branched-chain amino acids. Platell C, Kong SE, McCauley R, Hall JC.

4. Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58. Leucine supplementation and intensive training. Mero A.

5. Amino Acids. 2001;20(1):1-11. Plasma lactate, GH and GH-binding protein levels in exercise following BCAA supplementation in athletes. De Palo EF, Gatti R, Cappellin E, Schiraldi C, De Palo CB, Spinella P.

6. J Sports Med Phys Fitness 1997 Jun;37(2):137-45. Leucine supplementation and serum amino acids, testosterone, cortisol and growth hormone in male power athletes during training. Mero A, Pitkanen H, Oja SS, Komi PV, Pontinen P, Takala T.

7. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2003 Oct;285(4):E854-63. Epub 2003 Jun 17. Potential role of leucine metabolism in the leucine-signaling pathway involving mTOR. Lynch CJ, Halle B, Fujii H, Vary TC, Wallin R, Damuni Z, Hutson SM.

8. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Aug;281(2):E365-74. BCAA intake affects protein metabolism in muscle after but not during exercise in humans. Blomstrand E, Saltin B.

9. J Clin Endocrinol Metab. 2001 May;86(5):2136-43. Branched chain amino acids activate messenger ribonucleic acid translation regulatory proteins in human skeletal muscle, and glucocorticoids blunt this action. Liu Z, Jahn LA, Long W, Fryburg DA, Wei L, Barrett EJ.

10. J Nutr. 2003 Apr;133(4):1198-205. Leucine-supplemented meal feeding for ten days beneficially affects postprandial muscle protein synthesis in old rats. Rieu I, Sornet C, Bayle G, Prugnaud J, Pouyet C, Balage M, Papet I, Grizard J, Dardevet D.

11. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2002 Jan;5(1):63-7. Control of protein synthesis by amino acid availability. Kimball SR, Jefferson LS.

12. J Appl Physiol. 2003 Apr;94(4):1345-52. Epub 2002 Dec 06. Branched-chain amino acid supplementation during bed rest: effect on recovery. Stein TP, Donaldson MR, Leskiw MJ, Schluter MD, Baggett DW, Boden G.

13. Clin Sci (Lond). 1999 Oct;97(4):437-48. Effects of branched-chain-enriched amino acids and insulin on forearm leucine kinetics. Zanetti M, Barazzoni R, Kiwanuka E, Tessari P.

14. J Nutr. 1999 Jun;129(6):1102-6. Leucine supplementation enhances skeletal muscle recovery in rats following exercise. Anthony JC, Anthony TG, Layman DK.

15. Acta Physiol Scand. 1995 Feb;153(2):87-96. Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids in human subjects. Blomstrand E, Andersson S, Hassmen P, Ekblom B, Newsholme EA.

16. Am J Physiol. 1994 Dec;267(6 Pt 1):E1010-22. Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. MacLean DA, Graham TE, Saltin B.

17. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). 2000 Apr;46(2):71-7. Suppression of glycogen consumption during acute exercise by dietary branched-chain amino acids in rats. Shimomura Y, Murakami T, Nakai N, Nagasaki M, Obayashi M, Li Z, Xu M, Sato Y, Kato T, Shimomura N, Fujitsuka N, Tanaka K, Sato M.

18. Nutrition. 1996 Jul-Aug;12(7-8):485-90. Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on plasma and muscle concentrations of amino acids during prolonged submaximal exercise. Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA.

19. Med Sci Sports Exerc. 1998 Jan;30(1):83-91. Branched-chain amino acids prolong exercise during heat stress in men and women. Mittleman KD, Ricci MR, Bailey SP.

20. Amino Acids. 2001;20(1):25-34. Amino acids and central fatigue. Blomstrand E.

21. J Physiol. 1995 Aug 1;486 ( Pt 3):789-94. Ingestion of branched-chain amino acids and tryptophan during sustained exercise in man: failure to affect performance. van Hall G, Raaymakers JS, Saris WH, Wagenmakers AJ.

22. Acta Physiol Scand. 1997 Jan;159(1):41-9. Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Blomstrand E, Hassmen P, Ek S, Ekblom B, Newsholme EA.

23. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1991;63(2):83-8. Administration of branched-chain amino acids during sustained exercise--effects on performance and on plasma concentration of some amino acids. Blomstrand E, Hassmen P, Ekblom B, Newsholme EA.

24. Int J Sports Med. 1997 Jan;18(1):47-55. Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers. Mourier A, Bigard AX, de Kerviler E, Roger B, Legrand H, Guezennec CY.

25. Diabetes Care. 1997 Mar;20(3):385-91. Mobilization of visceral adipose tissue related to the improvement in insulin sensitivity in response to physical training in NIDDM. Effects of branched-chain amino acid supplements. Mourier A, Gautier JF, De Kerviler E, Bigard AX, Villette JM, Garnier JP, Duvallet A, Guezennec CY, Cathelineau G.

26. Int J Sport Nutr 1996 Sep;6(3):295-306. Branched-chain amino acid supplementation during repeated prolonged skiing exercises at altitude. Bigard AX, Lavier P, Ullmann L, Legrand H, Douce P, Guezennec CY.

27. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 1999 Nov;2(6):539-44. Amino acid supplements to improve athletic performance. Wagenmakers AJ.

28. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2001 Mar;11(1):133-45. Amino acids and endurance exercise. Hargreaves MH, Snow R.

29. Nutrition. 2002 May;18(5):376-9. Branched-chain amino acid supplementation and the immune response of long-distance athletes. Bassit RA, Sawada LA, Bacurau RF, Navarro F, Martins E Jr, Santos RV, Caperuto EC, Rogeri P, Costa Rosa LF.

30. Med Sci Sports Exerc. 2000 Jul;32(7):1214-9. The effect of BCAA supplementation upon the immune response of triathletes. Bassit RA, Sawada LA, Bacurau RF, Navarro F, Costa Rosa LF.

31. J Am Coll Nutr. 2000 Oct;19(5 Suppl):513S-521S. Beyond the zone: protein needs of active individuals. Lemon PW.

32. J Appl Physiol. 1992 Nov;73(5):1986-95. Evaluation of protein requirements for trained strength athletes. Tarnopolsky MA, Atkinson SA, MacDougall JD, Chesley A, Phillips S, Schwarcz HP.

33. Am J Physiol. 1999 Apr;276(4 Pt 1):E628-34. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D Jr, Wolfe RR.

34. Ann Nutr Metab. 1982;26(6):337-52. Characterization and nutritional significance of peptide transport in man. Silk DB, Hegarty JE, Fairclough PD, Clark ML.

35. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1989 Jul-Aug;13(4):382-6. Effect of whey proteins, their oligopeptide hydrolysates and free amino acid mixtures on growth and nitrogen retention in fed and starved rats. Poullain MG, Cezard JP, Roger L, Mendy F.

36. Eur J Nutr. 2000 Dec;39(6):237-43. Protein hydrolysate vs free amino acid-based diets on the nutritional recovery of the starved rat. Boza JJ, Moennoz D, Vuichoud J, Jarret AR, Gaudard-de-Weck D, Ballevre O.

37. Gut. 1985 Jul;26(7):694-9. Relative nutritional value of whole protein, hydrolysed protein and free amino acids in man. Moriarty KJ, Hegarty JE, Fairclough PD, Kelly MJ, Clark ML, Dawson AM.

38. Gut. 1982 Aug;23(8):670-4. Comparison of plasma and intraluminal amino acid profiles in man after meals containing a protein hydrolysate and equivalent amino acid mixture. Hegarty JE, Fairclough PD, Moriarty KJ, Clark ML, Kelly MJ, Dawson AM.

39. Clin Nutr. 2002 Oct;21(5):423-9. Carbohydrate supplementation during intense exercise and the immune response of cyclists. Bacurau RF, Bassit RA, Sawada L, Navarro F, Martins E Jr, Costa Rosa LF.

40. Psychopharmacology (Berl). 2002 Mar;160(2):192-7. Epub 2002 Jan 10. A dose-finding study on the effects of branch chain amino acids on surrogate markers of brain dopamine function. Gijsman HJ, Scarna A, Harmer CJ, McTavish SB, Odontiadis